Die Proteine der Mistel (Viscum album L.)

  • Ribéreau-Gayon G
  • Jung M
  • Baudino S
  • et al.
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Auf Grund ihrer starken photosynthetischen Fähigkeit ist die Mistel eine proteinreiche Pflanze [1]. Durch Gel-Elektrophorese konnten mehr als 500 verschiedene Proteine bestimmt werden [19]. Vnter diesen zahlreichen Proteinen sind einige charakteristisch für diese Pflanze [17]. Es sind die Lektine [4, 5, 6, 12, 14,21], die Viscotoxine [18] und die Vesterschen Proteine [20, 22, 23]. Die Lektine bilden eine umfangreiche Gruppe von Substanzen, die auch bei der Mehrzahl der Lebewesen vorhanden sind. Sie haben die Eigenschaft, auf gewisse Zuckerarten zu reagieren und konnen sich mit ihnen reversibel verbinden. Mindestens 3 Mistellektine sind heutzutage bereits bekannt (Moleculargewichte, MG, von 50 bis 115 kDa) und jedes einzelne besteht aus mehreren Isolektinen. Das Lektin, das in der Mistel am haufigsten vorkommt, ist das Lektin MLI [5], das auch Viscumin genannt wird [14, 21]. Im Zellzytoplasma bewirkt dieses Lektin eine spezifische Hemmung der Proteinsynthese an den Ribosomen [2]. Die Lektine der Mistel sind in hohem MaBe zytotoxisch für die in Kultur angelegten Zellen. Zum Beispiel werden bei einer Konzentration von 5 ng/ml (d. h. 10^-6 mg/ml) bereits das Wachstum der menschlichen Leukämie-Zellen Molt 4 gehemmt [16]. Bei einer schwächeren, nicht zytotoxischen, Konzentration können die Makrophagen durch das Lektin ML I stimuliert werden [5]. Außerdem sind die Lektine der Mistel äußerst immunogenisch [4,5,6,22].

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Ribéreau-Gayon, G., Jung, M.-L., Baudino, S., & Beck, J.-P. (1990). Die Proteine der Mistel (Viscum album L.). In Krebs und Alternativmedizin II (pp. 44–55). Springer Berlin Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-74263-7_6

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