Isı şok proteini 90 (HSP90) korunmuş bir proteindir ve onkogenik proteinlerin katlanması ve stabilizasyonundan görevlidir. Bundan dolayı HSP90’nın şaperon görevinin inhibisyonu hedefe spesifik kanser tedavisinde önemli bir terapötik strateji olmaktadır. Çok sayıda doğal ve sentetik bileşikler klinik öncesi ve klinik çalışmalarda HSP90 inhibitörü olarak değerlendirilmiştir. Bu çalışmada, HSP90 inhibisyonunun tümörogenezdeki moleküler mekanizmaları ve HSP90 inhibitörlerinin genel özellikleri tartışılacaktır. Heat shock protein 90 (HSP90) is conserved chaperone protein which is involved in proper folding and stabilization of oncogenic proteins. Therefore, inhibition of the chaperone function of HSP90 has been significant therapeutic strategy in target specific cancer treatment. Numerous natural and synthetic compounds have been evaluated as potential HSP90 inhibitor in pre-clinical and clinical studies. In this paper, we will discuss the molecular mechanisms of HSP90 inhibition in tumorigenesis and the general properties and structures of the HSP90 inhibitors.
CITATION STYLE
ÖZGÜR, A., & GÖKÇE, İ. (2019). Hedefe Yönelik Kanser İlaç Dizaynında Isı Şok Proteni 90. Journal of Biotechnology and Strategic Health Research, 3(3), 161–169. https://doi.org/10.34084/bshr.647101
Mendeley helps you to discover research relevant for your work.