Purification and some properties of pectinesterase from potato (Solanum tuberosum L.) alpha cultivar

Abstract

Pectinesterase was extracted from potato alpha cultivar, purified and partially characterized The used protocol resulted in a 58.8-fold purification (51 850.2 units/mg protein) with 15.5% recovery of pectinesterase activity. The purified enzyme had a molecular weight of 27 kDa and its isoelectric point was around 4.5 with pH and temperature optima of 8.0 and 60°C, respectively. The purified enzyme had a single symmetric peak of specific activity after chromatographic steps. The homogeneity of the purified pectinesterase was confirmed by gel filtration and polyacrylamide electrophoresis gel.A pectinesterase foi extraída da batata (cultivar do alfa), purificada e parcialmente caracterizada. O protocolo usado levou a uma proteína purificada 58,8 vezes (51 850,2 units/mg da proteína) com uma recuperação de 15,5 % da atividade da proteína. A enzima purificada apresentou um peso molecular de 27 kDa e seu ponto isoelétrico foi ao redor 4,5. A pectinesterase exibiu pH e temperatura ótimos de respectivamente 8,0 e 60°C. A enzima purificada apresentou um único pico simétrico de atividade específica após as etapas de cromatografia. A homogeneidade da pectinesterase purificada foi confirmada por filtração em gel e por eletroforese em gel de poliacrilamida.