Sequenzanalyse des melittins aus den tryptischen und peptischen spaltstücken

Abstract

Melittin, das toxische Haupt-peptid aus Bienengift, besitzt folgende Primärstruktur: Gly-Ile-Gly-Ala-Val-Leu-Lys-Val-Leu-Thr-Thr-Gly-Leu-Pro-Ala-Leu-Ile-Ser-Trp-Ile-Lys-Arg-Lys-Arg-GlNGlNNH2. Sie ergibt sich aus der Analyse der tryptischen und peptischen Spaltstücke sowie dem partiellen Abbau des Gesamtpeptids nach Edman. In geringer Menge auftretende Fragmente weisen auf die Existenz von Begleitstoffen in manchen Melittinfraktionen hin, die Nterminal in noch unbekannter Weise substituiert sind und/oder sich in wenigen Aminosäureresten unterscheiden. Das Bauprinzip des Melittinmoleküls besteht in der extrem ungleichmäßigen Verteilung vorwiegend hydrophober, neutraler (Pos. 1-20) und hydrophiler, meist basischer (21-26) Aminosäurereste. Die pharmakologischen und biochemischen Effekte des Melittins hängen mit seinem Tensidcharakter zusammen; dieser ergibt sich aus der Primärstruktur. Melittin ist demnach das erste Peptid, dessen biologische Wirkung auf Grund seiner Primärstruktur verstanden werden kann. © 1967, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.