Purificação parcial e caracterização bioquímica de lipase extracelular produzida por nova linhagem de Rhizopus sp.

Abstract

Lipases são enzimas capazes de catalizar uma grande gama de reações de interesse para as indústrias alimentícia, farmacêutica, química, entre outras. Esta versatilidade se deve também às diversas possibilidades de especificidade quanto ao substrato que lipases de diferentes fontes apresentam. Por este motivo, microrganismos produtores desta enzima vêm sendo procurados por grupos de pesquisa no mundo todo. Este trabalho apresenta as propriedades de uma lipase produzida por nova linhagem fúngica de Rhizopus sp. A enzima bruta apresentou condições ótimas de atividade a 40ºC em valores de pH entre 6,0 e 6,5. e manteve 50% ou mais de sua atividade quando aquecida por 60 minutos à temperaturas entre 40ºC e 55ºC. A atividade hidrolítica da lipase bruta foi maior quando o substrato testado foi a gordura de coco, demonstrando afinidade por ácidos graxos saturados de cadeia média. As frações I e II obtidas após purificação parcial da enzima apresentaram características bioquímicas semelhantes as do extrato bruto.Lipases are enzymes capable of catalyzing a great variety of reactions that are interesting to food, pharmaceutical, chemical, and other industries. This versatility is also due to the different substrate specificity possibilities that lipases from various sources. For this reason, lipase producing microorganisms are being searched by research groups around the world. This paper presents the properties of a extracellular lipase produced by a newly isolated strain of Rhizopus sp. The crude enzyme showed optimal activity at 40ºC, between 6.0 and 6.5 pH values and kept 50% of it´s activity after treatment between 40ºC and 55ºC for 60 minutes. The hydrolytic activity of the crude extract was greater when coconut fat was used as substrate. This shows the affinity of the lipase to saturated medium chain fatty acids. The fractions I and II, that were obtained after the partial purification of the lipase, showed biochemical characteristics similar to the crude extract.