A polifenoloxidase (PPO) foi parcialmente purificada e caracterizada a partir de hastes de ave-do-paraíso. A extração da PPO com acetona pura proporcionou aumento de 2,2 vezes a atividade específica quando comparada com a extração realizada com tampão fosfato. Maior atividade da PPO foi encontrada quando a reação se processou com 4-metilcatecol a 10 mM como substrato, pH 6,0 e temperatura de 40ºC. Inibição de 96,14% da atividade foi encontrada após a préincubação do extrato enzimático em tampão com pH 2,5, por 15 minutos, a 25ºC. Extratos pré-incubados a 60ºC, por 120 minutos, tiveram redução de 68,37% na atividade da PPO. Essa redução foi maior quando a pré-incubação se realizou a 70 e 80ºC, por 10 minutos, com reduções na atividade de 85,73 e 100%, respectivamente. Inativação completa da PPO foi encontrada com a utilização dos inibidores dithiothreitol, L-cisteína, metabissulfito de sódio e β-mercaptoetanol à concentração de 1 mM.
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Karsten, J., Chaves, D. V., Finger, F. L., & Barbosa, J. G. (2013). Papel e caracterização da polifenoloxidase em hastes de ave-do-paraíso (Strelitzia reginae Ait.). Revista Brasileira de Horticultura Ornamental, 19(2), 161. https://doi.org/10.14295/rbho.v19i2.462
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