Abstract
Le cuivre existe sous deux formes, réduite (Cu1+) ou oxydée (Cu2+), pouvant respectivement donner ou accepter un électron. En tant que cofacteur, il sert de noyau catalytique à plusieurs enzymes indispensables. Au cours des dernières années, des recherches ont clairement démontré que la levure constituait un excellent modèle pour clari- fier les mécanismes moléculaires régissant l’ac- quisition et la distribution cellulaires du cuivre. Dans plusieurs cas, il a été établi que les protéi- nes de cellules de mammifères ont la capacité de se substituer aux protéines de la levure, dévoilant ainsi le haut degré de conservation de ces protéi- nes. Ces travaux ont permis d’apprendre que les transporteurs de cuivre de la famille Ctr jouent un rôle déterminant dans l’assimilation du cuivre. Une fois à l’intérieur des cellules, le cuivre est acheminé vers différentes protéines ou compar- timents cellulaires. La répartition intracellulaire du cuivre s’effectue à l’aide de molécules chape- ronnes qui servent d’escortes. Les protéines Ccs1, Cox17 et Atx1 assurent cette fonction. <
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Laliberté, J., & Labbé, S. (2008). Les bases moléculaires de l’approvisionnement en cuivre. Médecine/Sciences, 24(3), 277–283. https://doi.org/10.1051/medsci/2008243277
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