Zur Kenntnis der α-Globuline des menschlichen Normalserums

Abstract

Die auf Grund ihres elektrophoretischen Verhaltens als a-Globuline bezeichneten lipoid-armen Proteine des menschlichen Serums sind nach vorliegenden Untersuchungen sämtlich Glykoproteine mit einem hohen Gehalt an gebundenem Gesamtkohlenhydrat (Hexosen, Hexos-amin, Neuraminsäure). Außer den bereits bekannten α1-Globulinen konnten durch noch nicht abgeschlossene Fraktionierungsarbeiten, beruhend auf der Kombination von Fällungs- und Ad-sorptionsverfahren unter gelegentlicher Einschaltung der Zonenelektrophorese, drei α-Glyko-proteine mit verschiedener Teilchengröße, aber entsprechender Löslichkeit in zwei Fraktionen isoliert werden. Sie zeigen verwandte Immunspezifität. An a2-Globulinen wurden zwei leichter fällbare Glykoproteine mit ebenfalls unterschied-lichen Mol.-Gew. in einer immunologisch von den α1-Globulinen differenzierbaren Fraktion abgeschieden. Die hochmolekulare Komponente S20 = 20 der bisher zu den /^-Globulinen ge-zählten lipoidarmen Euglobuline erwies sich nach der Isolierung in hochgereinigter Form als ein a2-Glykoprotein mit eigener immunchemischer Spezifität und mit Asparaginsäure und Alanin als N-endständige Aminosäuren. (Bei dem gut kristallisierenden, metall-bindenden β1-Globulin wurde Valin als einzige N-endständige Aminosäure ermittelt.) Die Agar-Diffusions-methode erwies sich als eine sehr empfindliche immunchemische Methode zur Charakterisie-rung des Reinheitsgrades von Plasmaproteinen. © 1955, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.