PREDIÇÃO FÍSICO-QUÍMICA, MODELAGEM E ANÁLISE DO MECANISMO DE INTERAÇÃO DA QUITINASE Mo-chi1 [Moringa oleifera, LAM.], COM POLI-β-(1-4)-N-ACETIL-D-GLUCOSAMINE: UMA ABORDAGEM in silico

Abstract

Quitinases são enzimas capazes de hidrolisar ligações β-(1,4) entre os resíduos de N-acetil-β-D-glucosamina (GlcNAc), presente em diversos organismos.  Elucidar as propriedades físico-químicas da Mo-chi1 identificada na planta Moringa oleifera empregando ferramentas in silico.  Após busca no Chinese Herbal Plant Genome Database, a sequência (ID: 10006495) foi analisada quanto ao peptídeo sinal, propriedades físico-químicas, pontes de sulfeto, domínios, estruturas secundárias, modelagem. O modo de interação entre Mo-chi1 e quitina foi predito com o programa AutoDock Vina.  A Mo-chi1 possui peptídeo sinal com 19 aminoácidos de comprimento (clivado: Ala19 e Ile20), formando polipeptídio maduro de 379 resíduos. A madura possui Mr = 39,56 kDa, pI = 5.44, II = 35.61 e GRAVY = -0.135. Possui uma ponte de sulfeto (5Cys-Cys398). Pertencer à família das GH18 com E-value de 7.43e-153 (CDD) e de 2.3e-90 (SMART). Detém predominância de β-folha (16,85–37%), seguidas de α-Helix (23,3–30,34%) e alças (39,5–52,81%). O estudo de docking molecular mostrou energia favorável a interação entre Mo-chi1 e GlcNAc com E-valor =  -5.9 kcal.mol-1. Embora a Mo-chi1 tenha apresentado propriedades físico-químicas semelhantes a outras quitinases GH18, são necessários estudos mais refinados a fim de identificar seu real potencial.