Aislamiento y caracterización de una miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops brazili Hoge, 1953 (Ophidia: Viperidae)

Abstract

Se ha purificado una miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops brazili, empleando un solo paso cromatográfico de intercambio iónico sobre CM-Sephadex C-50 con buffer acetato de amonio 0,05 M pH 7. La pureza de la proteína fue evaluada por PAGE con y sin SDS, inmunodifusión e inmunoelectroforesis. La proteína es de naturaleza básica y contiene 15,6% de Lys+Arg; además, no está glicosilada, carece de actividad enzimática, y por el método de Lowry se ha calculado que ella constituye el 25% de la proteína total del veneno. Por PAGE-SDS y cromatografía de filtración, se ha determinado que la miotoxina tiene un peso molecular de 30 KDa, y está formada por 2 cadenas polipeptídicas de 15 KDa cada una. La inoculación de la miotoxina en el músculo gastrocnemius de ratones albinos, produce una severa necrosis del tejido. La miotoxina no tiene actividad hemolítica ni anticoagulante; sin embargo, sí produce edema, se ha calculado una DEM de 32,6 mg de proteína.