Colagenase de pescada branca: extração, purificação parcial, caracterização e teste de especificidade ao colágeno para aplicação industrial

Abstract

Resí­­duos do processamento do pescado são fontes ricas em biomoléculas com potencial industrial, como as enzimas com propriedades colagenolí­­ticas empregadas nos segmentos farmacêuticos, têxteis e de couro. No presente trabalho, serino-proteases colagenolí­­ticas dos resí­­duos (ví­­sceras) do processamento de pescada-branca, Cynoscion leiarchus, foram parcialmente purificadas e caracterizadas, visando í­Â  obtenção de um produto de valor agregado, maximizando o aproveitamento de recursos pesqueiros. A atividade da melhor etapa de extração foi 72,5 U mL-1, com temperatura e pH ótimos de 55°C e 8,0 respectivamente. A enzima manteve-se estável em faixas amplas de temperatura (25í 60°C) e pH (6,5-11,5). Os í­­ons Ca2+ e Mg2+ aumentaram a atividade proteolí­­tica, ao passo que Pb2+, Al3+ e Cu2+ inibiram essa atividade, assim como os inibidores de serino-proteases (Benzamidina e TLCK). A hidrólise foi detectada após 48 h de incubação com colágeno bovino tipo I. Assim, sugere-se o emprego de ví­­sceras digestivas de C. leiarchus como fonte alternativa de enzimas com capacidade de clivar o colágeno do tipo I e com propriedades bioquí­­micas semelhantes í­Â s das colagenases bacterianas, já empregadas nas etapas de processamento industrial como forma de redução de custo e agregação de valor ao produto pesqueiro, contribuindo assim para minimizar o impacto ambiental deste tipo de resí­­duo.